Изменения кератина при действии различных реагентов

Предложения компании:

НАТУРАЛЬНЫЙ КЕРАТИН

КОЛЛАГЕН КОСМЕТИЧЕСКИЙ

НАТИВНЫЙ ЭЛАСТИН (с десмозинами)

Изменения кератина при действии воды.Волокна шерсти имеют значительное сродство к воде. Водоотталкивающие свойства зависят преимущественно от природы поверхности волокон; гидратация и набухание кератина происходят внутри волокна. При насыщении волокна шерсти водой его диаметр увеличивается примерно на 17,5-18%, длина — на 1,2-1,8%.

Анизотропное набухание волокон шерсти является следствием ориентации структурных элементов кератина вдоль оси волокна. При обводнении сухого кератина вначале происходит химическое связывание воды — гидратация, а затем — набухание кератина.

Имеются данные, что в кератине содержится 5% связанной воды. Количество воды, удерживаемой волокнами шерсти при ее насыщении (относительная влажность воздуха около 100%), составляет 33% от массы волокон, однако имеются сведения, что эта величина может достигать 60%; возможно, что этот избыток воды находится на поверхности волокон.

Скорость реакции воды с кератином при температуре 100° С невелика; при кипячении в течение 24 ч кератин теряет 20% цистина и после обработки в кипящей воде в течение 21 дня -75%. серы в виде H2S. При этом в эквивалентном количестве выделяется аммиак. После действия на шерсть кипящей воды при температуре 100°С в течение 8 дней растворяется 37% шерсти, содержание азота не изменяется, количество цистина уменьшается с 10,6 до 4,6%. После нагревания при температуре 130° С в течение 10 мин или при температуре 100° С в течение 8 дней кератин дает рентгенограмму дезориентированного β-кератина. В присутствии воды кератин подвергается сверхсокращению при нагревании до высокой температуры. Предполагается, что нагревание кератина в присутствии воды вызывает изменения кристаллической структуры кератина.

Изменения кератина при сухом нагреве.При сухом нагреве кератин подвергается значительно меньшим изменениям, чем в присутствии воды. Волос в основном сохраняет химические и физические свойства после нагревания при температуре 120° С в течение 24 ч.

В процессе нагрева при температуре выше 100° С в кератине образуются новые поперечные связи между карбоксильными и аминогруппами. Свойства кератина изменяются в результате сухого нагрева при температуре выше 160°С.

В сухом состоянии а-кератин превращается в дезориентированный в-кератин при температуре выше 180° С. Нагревание кератина волоса при температурах 180-200° С приводит к резкому снижению его прочности и удлинения при разрыве.

Исследование процесса термической деформации кератина волос человека показало, что кератин волос имеет много общего в процессе деформации с кератином коллагеновых волокон, но температура начала резкой деформации (сверхсокращения) и температура текучести его на 25±5°С выше.

Процесс термической деформации кератина волоса можно разделить на следующие стадии:

1) удаление основного количества гигроскопической влаги (деформация сокращения), заканчивающееся при температуре 105°С;

2) удаление остатков-гидратной воды и начало процесса конформационных изменений макромолекул белка;

3) резкое уменьшение длины образца (деформация сверхсокращения), начинающееся при температуре 216°С;

4) резкое увеличение длины образца (текучести), связанное с началом термической деструкции белка и происходящее при температуре 229°С и выше.

Изменения кератина при действии кислот и щелочей.Кислоты и щелочи оказывают на кератин действие, сходное с таковым на коллаген. Кроме того, кератин под влиянием этих веществ может претерпевать изменения, связанные с гидролизом дисульфидных связей.

Кератин более устойчив к действию кислот, чем к действию щелочей.

При обработке шерсти 1 н соляной кислотой при температуре 80°С в течение 8 ч гидролизуется около 35% пептидных связей; однако содержание цистина при этом не изменяется. Даже при продолжительном кипячении кератина в растворах сильных минеральных кислот цистин, а, следовательно, и дисульфидная связь не разрушаются.

Волокна шерсти могут быть полностью гидролизованы в 10 н соляной кислоте при кипячении в течение 4 ч. Во избежание окисления воздухом шерсть нужно гидролизовать в запаянной трубке 5 н. соляной кислотой при температуре 125°С в течение 5 ч.

Серная кислота при значительных ее концентрациях, кроме действия на различные функциональные группы и связи в кератине, влияет на остатки серина и треонина, содержащие гидроксильные группы.

Кератины менее устойчивы к действию щелочей по сравнению с устойчивостью к действию кислот. Растворимость кератина в щелочи зависит от ее концентрации, длительности обработки и температуры. В процессе обработки 0,1 н. едким натром при температуре 65°С в течение 1 ч растворяется около 10% волокон шерсти. Растворимость кератина в щелочи увеличивается, если предварительно разрушить в нем пептидные и дисульфидные связи. Дисульфидная связь при действии щелочей довольно быстро разрушается. Сначала происходит гидролиз. Образующиеся сульфеновые кислоты неустойчивы и в щелочном растворе, особенно при повышении щелочности, разрушаются с выделением сероводорода и образованием в белке альдегидных групп. Сульфеновые кислоты могут разрушаться также с выделением серы и веществ, содержащих -ОН группы:

Изменение кератина при действии восстановителей.При действии на кератин восстановителей (сульфидов, бисульфитов, гидросульфитов и др.) дисульфидные связи разрываются с последующим присоединением по месту освободившихся валентностей различных групп в зависимости от при­меняемого восстановителя.

Изменения кератина при действии окислителей.Действие окислителей на кератин разнообразно. При действии окислителей на дисульфидную связь сначала происходит гидролиз, затем окисление сульфгидрола и сульфеновых кислот.

Свойства кератинов изменяются под влиянием ультрафиолетовых лучей, ускоряющих окисление и внутримолекулярные окислительно-восстановительные процессы.

Разрушению кератинов при окислении способствует присутствие катализаторов, главным образом солей меди и железа. Волос, не подвергавшийся обработке медными солями, сохраняет после действия ультрафиолетовых лучей такую же растворимость в щелочи, как и необлученный. Растворимость волоса, обработанного раствором соли меди, после облучения возрастает вдвое, а обработанного тем же раствором соли меди в присутствии соли железа — втрое.

Возникающие при окислении или восстановлении кератина группы обладают преимущественно кислотными свойствами. Поэтому обработка волокон кератина, предварительно ослабленных действием окислителей, восстановителей, соединениями, содержащими двухвалентные металлы, способными сшивать цепи, повышает их прочность.

Изменения кератина при действии формальдегида, солей металлов и красителей. Установлено улучшение физико-механических свойств волоса после обработки его формалином. Кератин с формальдегидом может взаи­модействовать по-разному. Формальдегид может реагировать с — S — Н группами, образуя связи — S — СН2 — S — С — NH2 группами боковых цепей и т. д. Например, прочная связь — NH- СН образуется при взаимодействии формальдегида с амидогруппами остатков дикарбоновых кислот и аминогруппами гуанидиновых групп аргинина.

С солями металлов, например хрома, ртути, железа и меди, кератин взаимодействует главным образом по месту активных групп боковых цепей белка с образованием поперечных связей.

Пигментированный волос обладает повышенной способностью связывать металлы. Например, поглощает в 8-10 раз больше двухвалентного железа, чем непигментированный, и образует прочные связи. В кератине пигментированного волоса химическое вещество пигмента — меланин, представляет собой продукт окислительной поликонденсации индол-5,6-хинона, входит в структуру макромолекулы меланокератина, образуя наряду с цистиновыми ковалентные поперечные связи между цепями (этим объясняется повышенная устойчивость пигментированного волоса к различным воздействиям). Соли двухвалентного железа образуют комплексные соединения в участках макромолекул меланокератинов, где находятся хромофорные группы пигмента. Это способствует его обесцвечиванию и окислительной деструкции кератина в указанных участках.

При крашении волоса в кератине происходят гидролитическое и окислительное расщепление дисульфидных связей с последующим присоединением красителя к возникающим группам (R-SO2H, R-SO3H и др.) и образование в структуре белка новых поперечных связей.

Изменения кератина при действии ферментов.Кератины обладают большой устойчивостью к действию ферментов. Протеолитические ферменты полностью разрушают кератин при поражении его гусеницами моли. Выяснено, что пищеварительные соки, выделяемые этими гусеницами, имеют рН = 9,9 и содержат вещество, способное восстанавливать дисульфидные связи, что необходимо для действия протеолитических ферментов. Растворение кератина обусловливается не присутствием в со­ставе соков специальных ферментов, а присущим им восстановительным действием, в результате которого возможно дальнейшее повреждение кератина обычными ферментами.

Механические и химические воздействия на кератин обусловливают уменьшение его устойчивости к действию трипсина. Однако и после этих воздействий растворяется не более 10% исходного образца. Под действием трипсина тонкие срезы волокон шерсти распадаются на морфологические компоненты. Волокна шерсти, восстановленные тиогликолевой кислотой, подвергаются действию пищеварительных ферментов. Обработка волокон шерсти тиогликолевой кислотой с последующим воздействием дигалогеналкилом создает устойчивость ее к различным ферментам и сокам гусениц моли.

Кератин обладает большой устойчивостью к действию пепсина. После восстановления дисульфидных связей он подвергается действию пепсина. Папаин не действует на необработанный кератин. В присутствии бисульфита при рН = 7 папаин может растворять до 10% шерсти. Если подвергать действию папаина только поверхность волокон шерсти, можно снизить ее усадку.

Чувствительность к действию ферментов повышается при переходе ос-кератина в р-кератин.

Изменения кератина при действии ионизирующих излечений. Облучение кератина у-лучами при дозе 0,1-0,3 Мрад приводит к его структурированию с образованием дисульфидных, лантиониновых, солевых и водородных связей. Нагрузка и удлинение при разрыве после облучения указанными дозами больше в облученных образцах, кроме того, уменьшается их истираемость и растворимость в кислоте, щелочи и бисульфитмочевине, несколько снижается величина сверхсокращения, увеличивается прочность связи волоса с кожевой тканью. При дозах облучения 1 Мрад и выше происходит глубокая деструкция кератина, при этом наблюдается изменение аминокислотного состава: полностью исчезают триптофан, серии, метионин, количество цистина уменьшается, образуется некоторое количество аммиака; повышается величина сверхсокращения.

В результате облучения кератин химически активируется, увеличивается его способность сорбировать влагу и более интенсивно окрашиваться красителями.

Другие статьи раздела «Структура и переработка биополимеров» расположены здесь..

Комментирование закрыто.

Комментирии закрыты