Конформация молекулярных цепей и их агрегация в структуре кератина

Предложения компании:

НАТУРАЛЬНЫЙ КЕРАТИН

КОЛЛАГЕН КОСМЕТИЧЕСКИЙ

НАТИВНЫЙ ЭЛАСТИН (с десмозинами)

Рентгенографические исследования и изучение упругих свойств кератина позволили установить, что он может существовать в трех формах: α-, β- и сверхсокращенной, которые прежде всего различаются длиной цепи, выражающейся соотношеним 50: 100:33. Кератин шерсти в нативном состоянии имеет α-форму.

Строение главных молекулярных цепей α-кератина принимается в виде α-спирали (рисунок 1). На каждый спиральный виток приходится 3,7 аминокислотных остатка. Ось α-спирали расположена спирально с образованием спиральной спирали или би-спирали.

α-Кератин превращается в β-кератин при растягивании волокна в горячей воде или в атмосфере пара. Для получения устойчивой β- формы образец в течение продолжительного времени нужно держать растянутым в атмосфере пара.

Вытягивание α-спиральных структур приводит к образованию гофрированного листа, причем для β-кератина принята форма с параллель­ным расположением полипептидных цепей (рисунок 2). Эта форма согласуется с плотностью β-кератина, которая одинакова с плотностью α-кератина и равна для сухого белка 1,3 г/см3. Если растянуть волос в атмосфере пара до определенной длины, а затем снять растягивающую нагрузку или подвергнуть волос воздействию некоторых реагентов в определенных условиях, он сокращается примерно до 2/3 от первоначальной длины. Это явление называют сверхсокращением, или суперконтракцией.

Сверхсокращенная форма дает дезориентированную рентге­нограмму β-типа. Особенности сверхсокращения изучены мало. Предполагают, что сверхсокращение приводит к дезориентации цепей α-кератина без значительных изменений в конформации цепи. Некоторые исследователи считают, что дезориентация цепей происходит в аморфных участках структуры. Кристаллическая часть кератина может дезориентироваться частично, но сверхсокращенной формы не образуется.

Рисунок 1 — Строение главной молекулярной связи цепи α-кератина

Рисунок 2 — Строение цепей и водородные  β-кератина

В нативном кератине шерсти белок, содержащий небольшое количество цистина, имеет полипептидные цепи в форме α-спиральной спирали. Эти цепи упакованы вместе по три цепи путем взаимного их закручивания по спирали.

Такая система из трех α-спиральных цепей, закрученных в спираль, для кератина называется протофибриллой. Электронномикроскопические исследования волокон шерсти позволяют сделать заключение, что внутри волоса протофибриллы образуют микрофибриллы.

Считают, что центральная пара протофибрилл окружена внешним кольцом, состоящим из девяти протофибрилл. Таким образом, каждая микрофибрилла содержит одиннадцать протофибрилл (в более ранних схемах предполагалось семь и девять).

Упорядоченное расположение полимерных цепей, характерное для белков с незначительным содержанием серы (цистина), отсутствует у белков с большим содержанием серы. Компонент с большим содержанием цистина существует в виде аморфного цементирующего вещества — матрикса, которое связывает микрофибриллы.

Взаимосвязь между микрофибриллами и цементирующим веществом показана на рисунке 3. Микрофибриллы расположены пучками, параллельно оси (длине) волокна шерсти, а цепи с большим содержанием цистина заполняют пространства между микрофибриллами и связывают всю систему. На рисунке 3 видно также, каким образом микрофибриллы и цементирующее вещество группируются вместе, образуя макрофибриллу.

Соединение аминокислот в цепи, скручивание этих цепей в спирали и соединение их в протофибриллы и микрофибриллы происходит в живых клетках. Клетки, лежащие внутри волокна, постепенно приобретают удлиненную форму, а клетки, лежащие на поверхности, становятся более плоскими (рисунок 4).

Синтез белков шерсти в каждой клетке управляется и регулируется ядрами. При формировании (ороговении) волоса клетка погибает и ядро дегенерирует, оставляя небольшое пустое место в каждой клетке. Эти пустоты видны на поперечных срезах сформировавшегося волокна возле центра каждой кортикальной клетки.

В поздних стадиях формирования волоса фибриллы образуются из цементирующего вещества, являющегося как бы маточным раствором, из которого возникают фибриллы. Из беспорядочно расположенных и преимущественно глобулярных спиралей образуются α-спирали, соединяющиеся различными поперечными связями в усложненные фибриллярные структуры, которые на некоторых участках имеют повторяющуюся последовательность расположения аминокислотных остатков, создающих кристаллические зоны фибрилл.

Рисунок 3 — Кортикальная клетка: 1 — макрофибрилла; 2 — ядро; 3 — микрофибрилла; 4 — матрикс

Рисунок 4 — Волокно шерсти (разрез): 1 — кортикальная клетка; 2 — паракортекс; 3 — ортокортекс; 4 — остаток ядра

Корковый слой — кортекс волоса, составляющий главную массу и определяющий его важнейшие свойства, образован из ороговевших веретенообразных эпителиальных клеток, которые неоднородны по своему составу и структуре и состоят из нитеобразных фибрилл, погруженных в цементирующее вещество (матрикс) и окруженных клеточными мембранами. Кератин фибрилл отличается низким содержанием цистина, пролина, треонина и высоким содержанием аспарагиновой и глутаминовой кислот, лейцина и аланина.

Структура фибрилл неоднородна по длине: кристаллические зоны чередуются с аморфными. Основой структуры кристаллических зон является α-спираль. Из трех цистиновых остатков, входящих в состав двух параллельно расположенных спиралей, два образуют межцепные дисульфидные связи, а один — внутрицепную связь.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в α-спиралях такова, что в некоторых участках спиралей находятся боковые цепи, содержащие свободные карбоксильные и аминогруппы и гидроксилы, по месту которых образуются солевые и водородные связи. Поэтому в продольном направлении фибрилла неоднородна. В ней чередуются участки с незначительным развитием поперечных связей, так называемые зоны X, и участки с интенсивным развитием поперечных связей, так называемые зоны у (рисунок 5). Цементирующее вещество характеризуется высоким содержанием цистина, пролина, треонина, серина и незначительным содержанием лейцина, а особенно аспарагиновой кислоты и лизина.

Полипептидные спиральные цепи цементирующего вещества имеют молекулярную массу 3000-10000, неупорядоченное расположение, преимущественно глобулярную форму и образуют небольшое количество межмолекулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распределяются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи (рисунок 6). Солевые и водородные связи образуются также в пределах одной цепи, что способствует ее глобулярной конформации.

В кератине цементирующего вещества преобладают основные аминокислотные остатки, в кератине фибрилл — кислотные. Поэтому между кератином фибрилл и цементирующего вещества возможно ионное взаимодействие и даже образование более прочных связей. Кератин микрофибрилл химически менее активен, чем кератин цементирующего вещества. Кератин микрофибрилл более инертен по отношению к влаге, в то время как кератин цементирующего вещества способен энергично сорбиро­вать влагу.

Не все удлиненные клетки внутри волокна одинаковы, они образуют два различных слоя. Корковый (кортикальный) слои имеет асимметрическую билатеральную (осевую) или радиальную структуру и состоит из двух компонентов — орто- и паракортекса. При билатеральной асимметрии орто- и паракортекс образуют два полуцилиндра, винтообразно проходящих от одного конца волоса к другому. Часть коркового слоя волоса, находящаяся на внешней стороне его завитка, называется ортокортексом, а находящаяся на внутренней стороне завитка- паракортексом. Билатеральная асимметрия характерна для извитой тонкой мериносовой шерсти. При радиальной асимметрии ортокортекс находится внутри коркового слоя и на поперечном срезе волоса виден в форме кольца или круга (при отсутствии сердцевины), а паракортекс расположен на внешней стороне коркового слоя и окружает ортокортекс.

Такая радиальная асимметрия характерна для полугрубой и грубой малоизвитой шерсти и волоса человека, у которого большая часть коркового слоя состоит из паракортекса. В волосе ангорской козы внутреннее кольцо образует паракортекс, а внешнее — ортокортекс, составляющий большую часть коркового слоя. Окончательно не установлено, чем вызвано различие между орто- и паракортексом. Известно, что ортокор­текс более чувствителен к действию химических реагентов: более интенсивно окрашивается основными красителями, легче растворяется в щелочах и растворах бисульфитмочевины, интенсивнее набухает, легче подвергается действию ферментов и деструктирующему воздействию, чем паракортекс.

Рисунок 5 — Схематическое изображение чередующихся зон в фибриллах коркового слоя волоса: 1 — цементирующее вещество; 2- микрофибрнллы; х, у — зоны соответственно с меньшим и большим развитием поперечных связей.
Рисунок 6 — Схематическое изображение распределения дисульфидных связей в полипептидной цепи цементирующего вещества

Эти различия орто- и паракортекса зависят от их химической структуры. По одним данным, паракортекс содержит значительное количество цистита, поэтому в нем больше дисульфидных поперечных связей, что определяет его большую химическую устойчивость. По другим данным, пара- и ортокортекс содержат примерно одинаковое количество цистина, но в ортокортексе преобладают цистиновые остатки, входящие в одну полипептидную цепь (инсулиноподобный цистин). Это обусловливает меньшее количество поперечных связей, а, следовательно, меньшую химическую устойчивость ортокортекса по сравнению с устойчивостью паракортекса, в котором цистиновые остатки входят в две цепи и образуют между ними поперечные дисульфидные связи.

Кортикальные клетки, образованные микрофибриллами, погруженными в аморфное цементирующее вещество, окружены клеточными мембранами, для которых характерно незначительное содержание цистина. Считают, что все цистиновые остатки входят в состав одной цепи и не образуют поперечных связей между цепями. Несмотря на это, кератины клеточных мембран отличаются высокой химической устойчивостью, что позволяет предполагать наличие в их структуре прочных поперечных ковалентных связей, отличающихся от дисульфидных, например эфирных, образованных остатками тирозина. Кроме того, химическую устойчивость может придавать взаимодействие с полисахаридами с образованием прочных кератинуглеводных комплексов.

В волосе различают три основных слоя: кутикулу, корковый слой и сердцевину. В настоящее время известно, что кутикула покрыта тонкой эпикутикулой, являющейся пленкой толщиной от 50х10 -7 до 100х10 -7 мм, масса ее составляет около 0,1% от массы волоса.

Кутикула за пределами эпикутикулы неоднородна в ней различают экзокутикулу, непосредственно примыкающуюся к эпикутикуле, и следующую за ней эндокутикулу.

Кутикула содержит повышенное количество цистина небольшое количество тирозина и аргинина, золу и липиды.

Химическая природа эпикутикулы недостаточно ясна. Некоторые исследователи считают, что она имеет белковую природу и особенность ее заключается в ориентации неполярных боковых цепей в направлении к внешней стороне поверхности волоса. Это определяет ее гидрофобность и химическую активность. Другие исследователи предполагают, что эпикутикула состоит из липидов, в образовании которых существенное значение имеет секреция сальных желез. Различия в составе и свойствах экзо- и эндокутикулы мало, изучены. Известно, что эндокутикула более устойчива к действию ферментов.

Химический состав и свойства сердцевины волоса изучены недостаточно. Известно, что белки сердцевины (мягкие кератины) содержат меньше серы, чем другие морфологические компоненты волоса. Предполагается большое содержание в них тирозина и дикарбоновых кислот. Вместе с тем белки сердцевины значительно устойчивы к щелочам и имеют повышенную чувствительность к действию ферментов, а также более интенсивно окрашиваются основными красителями, чем твердые кератины, входящие в корковый слой, и более интенсивно окрашивающиеся кислотными красителями.

Другие статьи раздела «Структура и переработка биополимеров» расположены здесь..

Комментирование закрыто.

Комментирии закрыты