Современные представления о структуре кератина

Предложения компании:

НАТУРАЛЬНЫЙ КЕРАТИН

КОЛЛАГЕН КОСМЕТИЧЕСКИЙ

НАТИВНЫЙ ЭЛАСТИН (с десмозинами)

Свойства волокна в целом определяются его морфологией, химическим составом образующего его кератина и наличием или отсутствием различных форм и видов связей между ними и в первую очередь характером межмолекулярных связей и активных реакционноспособных групп кератина.

Особенности строения волокна волоса определяются принадлежностью, кератина, белка волоса, к классу фибриллярных белков. Молекула кератина в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой (конформацией). Полипептидные цепи в молекуле такого белка располагаются параллельно одна к другой вдоль одной оси, образуя длинные волокна (фибриллы) или слои. Каждая полипептидная цепь состоит из сотен аминокислотных звеньев, расположенных в специфической последовательности. Размер, форма, полярность R -групп аминокислотных остатков и сама их последовательность автоматически определяют стремление пептидной цепи кератина к образованию спиральной структуры. Молекула кератина представляет собой суперспираль, состоящую из трех или семи скрученных вместе спиралей.

Помимо пептидной существует еще один важный тип ковалентной связи между аминокислотами в белке — дисульфидный мостик, или поперечная связь между двумя остатками полуцистина в двух пептидных цепях (межцепочечная s-s -связь). Значение s- s — связей для структуры кератина велико. Полный разрыв этих связей приводит к утрате белком его уникальной конформации и биологической активности. Частичный разрыв при окислении или восстановлении s-s связей вызывает существенные изменения в структуре и свойствах кератиновых волокон.

Существуют в кератине волос и другие виды связей, например водородные. Они образуются между кислородом карбонильной группы каждой пептидной связи и группой четвертого по счету аминокислотного остатка и стабилизируют спиралевидную структуру пептидной цепи. Водородные связи могут образовываться и между соседними цепями кератина.

Ионные связи возникают между полярными группами боковых цепей белка, но в том случае, если эти группы находятся в ионизированном состоянии. Состояние ионных связей зависит главным образом от рН окружающей среды. Считают, что ионные связи также упрочняет структуру кератина между цепями кератина могут образовываться простые амидные связи.

В результате химического воздействия, которое может возникнуть в процессе применения некоторых косметических средств, происходит частичный разрыв или перегруппировка одного или нескольких видов связей, т.е. нарушение химической структуры кератина. Это приводит к изменению основных свойств волокон волос.

Структура фибрилл неоднородна по длине: кристаллические зоны чере­дуются с аморфными зонами. Основной структурой кристаллических зон фибриллы является а-спираль; причем фибриллы имеют сложную структуру, состоят из наиболее мелких структурных образований также фибриллярного характера. Под обыкновенным оптическим микроскопом можно установить, что макрофибриллы представляют собой совокупность отдельных микрофибрилл. Микрофибриллы состоят из одиннадцати протофибрилл, каждая из которых образована тремя а-спиралями, винтообразно переплетающимися как бы в трехжильный трос.

Связь между а-спиралями в протофибриллах, так же как и связь между прото- и микрофибриллами, осуществляется за счет межспиральных и межфибриллярных ковалентных солевых и водородных связей, а также вследствие взаимодействия их с цементирующим веществом. Ковалентные связи образуются за счет дисульфидных групп. Цистиновые остатки в а-спиралях располагаются весьма близко друг от друга, причем из трехцистиновых остатков, входящих в состав двух параллельно расположенных спиралей, два образуют межцепные дисульфидные связи, а один внутрицепочную связь.

Последовательность аминокислотных остатков в α-спиралях такова, что в некоторых участках спиралей находятся боковые цепи, содержащие свободные карбоксильные и аминогруппы и гидроксилы, по месту которых происходит образование солевых и водородных связей. Поэтому в продольном направлении фибрилла не является однородной. В ней чередуются участки, обладающие незначительным развитием поперечных связей, так называемые зоны X, и участки с интенсивным развитием поперечных связей — зоны Y. Цементирующее вещество, представляющее маточный раствор-матрикс, по своему аминокислотному составу представлено высоким содержанием таких аминокислот, как цистин, пролин, треонин, серии, и незначительным коли­чеством лейцина, аспарагиновой кислоты, лизина.

Полипептидные спирали цепи цементирующего вещества не упорядоче­ны, имеют преимущественно глобулярную форму и образуют мало межмоле­кулярных связей. Цистиновые остатки в цементирующем веществе распреде­ляются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и образуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи.

Кератины цементирующего вещества отличаются значительно более высокой химической активностью, чем кератины фибрилл. Это объясняется менее интенсивным развитием в них поперечных связей. Химическое взаимодействие в кератинах коркового слоя в первую очередь осуществляется в цементирующем веществе. В частности, в нем сравнительно легко протекают реакции дисульфидно-сульфгидрильного обмена, которые изменяют характер дисульфидных связей и образовывают новые сульфгидрильные группы. В процессе этих реакций может происходить активное взаимодействие между кератинами цементирующего вещества и фибрилл, при водящее к образованию дисульфидных связей между различными гистоструктурными компонентами.

Сульфгидрильные группы, образующиеся в кератине фибрилл при восстановлении дисульфидных связей, располагающихся в направлении, перпендикулярном к полипептидной цепочке, могут выступать за пределы поверхности микрофибрилл, могут контактироваться с рядом лежащей микрофибриллой или с цементирующим веществом, вступать с ними в реакции дисульфидно-сульфгидрильного обмена и, следовательно, образовывать дисульфидные связи между соседними микрофибриллами (межфибриллярные) или между цепочками кератинов фибрилл и цементирующего вещества. Однако ясно выраженный основной характер кератинов цементирующего вещества и кислотный характер кератинов фибрилл может привести к образованию солевых связей между этими белками.

В этих случаях неизбежно и образование водородных связей. Следует отметить, что кератины цементирующего вещества обладают способностью энергично поглощать влагу, кератины фибрилл инертны по отношению к ней. Поэтому физико-механические свойства цементирующего вещества в значительной степени зависит от его влагосодержания. Фибриллы такой резко выраженной зависимости не проявляют. Содержание аминокислот в цепи, скручивание этих цепей в спирали и соединение их в протофибриллы и микрофибриллы происходит в живых клетках. Клетки, лежащие внутри волокна,постепенно приобретают удлиненную форму, а их поверхность становится более плоской.

Синтез белков шерсти в каждой клетке осуществляется ядрами. При формировании (ороговении) волокна клетка умирает и ядро дегенерирует, оставляя небольшое пустое место в каждой клетке. Не все удлиненные клетки внутри волокна одинаковы, они образуют два различных слоя. Корковый слой имеет асимметрическую билатеральную (осевую) или радиальную структуру и состоит из двух компонентов — орто- и паракортекса. Ортокортекс более чувствителен к действию химических реагентов: легче растворяется в щелочах и растворах бисульфитмочевины, интенсивнее набухает, легче подвергается действию ферментов и деструктирующему воздействию, чем паракортекс.

Эти различия орто- и паракортекса связывают с различиями их химической структуры. Более обильное развитие поперечных связей в паракортекса и определяет его повышенную химическую устойчивость.

Кератины клеточных мембран отличаются весьма высокой химической устойчивостью. Они нерастворимы во всех растворителях и лишь очень медленно растворяются в крепких щелочах. В данных кератинах содержится незначительное количество цистина, притом все цистиновые остатки образуют в них лишь внутрицепочные дисульфидные связи. Однако, несмотря на отсутствие в клеточных мембранах поперечных дисульфидных связей, они обладают высокой химической устойчивостью за счет прочных ковалентных поперечных связей другого типа, которые не присущи кератинам прочных структурных компонентов волокна. К таким связям можно отнести эфирные поперечные связи между тирозиновыми остатками двух соединений полипептидных цепочек.

Существование таких связей подтверждается тем, что предварительная обработка хлором связана, прежде всего, с воздействием на тирозиновые остатки. Это в свою очередь, увеличивает растворимость кератинов клеточных мембран в щелочах.

Комментирование закрыто.

Комментирии закрыты