Фибриллярный белок — коллаген

Розничная продажа косметических белков:

НАТУРАЛЬНЫЙ КЕРАТИН

КОЛЛАГЕН КОСМЕТИЧЕСКИЙ

НАТИВНЫЙ ЭЛАСТИН (с десмозинами)

Типичным представителем фибриллярных белков является коллаген (гр. kolla — клей и genes — рождающий, рожденный) — основной компонент соединительной ткани (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.), который составляет более 30 % общей массы белков тела млекопитающих, причем около 40 % его находится в коже.

Состав коллагена, %, шкур различных животных зависит от вида.
Углерод    50,2…51,1
Водород    6,4…6,5
Кислород    25,1… 26,1
Азот    17,0…18,1
Сера    0,1…0,3

В коллагене, как и в других белках, имеются структуры возрастающей степени сложности и разных уровней организации. Структуру коллагена принято разделять на первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
Первичная структура коллагена характеризуется последовательным расположением аминокислотных остатков и их количеством в его полипептидных цепях. Аминокислоты могут относиться к алифатическим, карбоциклическим и гетероциклическим. В зависимости от строения боковой цепи аминокислотные остатки подразделяют на типы, состав которых, % от общего числа аминокислотных остатков, дан ниже.
Без боковой цепи (гликоколь)    33,34
С гидрофильной боковой цепью:
кислотного характера (аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты)    12,38
основного характера (лизин, оксилизин, аргинин, гистидин)    8,96
Серосодержащие (метионин)    0,70
Содержащие гидроксил, за исключением оксилизина
(оксипролин, тирозин, серии, треонин)    13,54
Не содержащие азот и кислород в боковой цепи
(аланин, лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, пролин)    31,48
С иминогруппой (пролин и оксипролин)    21,40

Из приведенных данных видно, что боковые цепи и их активные группы разнообразны и, следовательно, при их взаимодействии могут образовываться межмолекулярные связи разных типов.

Гидрофобные связи возникают между участками структуры с неполярными группами за счет действия сил Ван-дер-Ваальса (дипольный, индукционный и дисперсионный эффекты).
Водородные связи значительно влияют на структуру коллагена. Энергия водородной связи невелика, всего около 5 ккал/моль, важно их большое количество. Этот тип связей легко разрушается при повышении температуры до 35…40°С.

Электровалентные связи возникают между боковыми цепями коллагена при взаимодействии положительно и отрицательно заряженных амино- и карбоксильных групп. Такие связи в большей степени зависят от pH и диэлектрической постоянной среды. При высоких концентрациях ионов Н+ и ОН~ заряженные центры и электровалентные связи исчезают. Их ослабление в коллагене вызывается также механическим растяжением фибрилл.
Ковалентные связи кроме основного участия в строении главной молекулярной цепи могут возникать между боковыми цепями коллагена, т. е. являться поперечными внутри- и межмолекулярными связями.

Элементы вторичной структуры коллагена — спиральные полипептиды белка, так называемые α-цепи, — являются основной единицей третичной структуры — тропоколлагеновой частицы, состоящей из трех полипептидных цепей с общей осью.
При умеренном нагревании в водных растворах коллаген денатурирует с разрывом нековалентных связей: α-цепи расплетаются, «плавятся» с образованием желатина. При ренатурации α-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), способные к формированию спирали.

Молекула тропоколлагена имеет форму стержня длиной около 300 им и толщиной всего лишь 1,5 нм, ее молекулярная масса составляет 300 000…500 000.
Из тропоколлагеновых частиц образуются различные агрегированные формы и фибриллы, так называемая четвертичная структура, являющаяся надмолекулярной структурой коллагена.
Связыванию частиц тропоколлагена в поперечном к оси волокна направлении и соединению их на концах способствуют гликопротеиды или мукополисахариды. Нерастворимость сформировавшегося коллагена обусловлена внутри- и межмолекулярным поперечным сшиванием. Внутримолекулярные поперечные связи могут быть между спиральными цепями трехспиральных частиц, межмолекулярные поперечные связи — между трехспиральными частицами.

Мукополисахариды в структуре коллагена стабилизируют фибриллы, регулируют фибриллообразование, ограничивая утолщение фибрилл, предотвращают их слипание и способствуют подвижности соединительной ткани дермы.
Свойства коллагена определяются его видом и химическим строением. Коллаген — прочный волокнистый материал, способный поглощать значительное количество влаги: до 250 г на 100 г сухого белка. Сорбированная влага оказывает пластифицирующее действие на пучки коллагеновых волокон, утолщая их без укорочения.

Первая стадия поглощения воды характеризуется выделением тепла, сокращением объема системы коллаген + вода, потерей способности связанной воды растворять другие вещества и замерзать даже при температуре -20 °С. Такая вода называется гидратационной. Она прочно связана с активными группами коллагена молекулярными силами аналогично связям, образующихся в гидратах, и не поддается отжатию из коллагена.

При взаимодействии воды с полярными группами коллагена уменьшается потенциальная энергия системы, молекулы воды принимают ориентированное (упорядоченное) положение в отличие от хаотического положения их в воде.

Гидратационная вода удерживается активными группами белка, главным образом водородными связями, взаимодействуя с -СО- и -NH-группами пептидных связей и -ОН-группами оксиаминокарбоновых кислот. После насыщения этих групп вода начинает присоединяться к ионизированным -NH3+— и -СООНгруппам боковых цепей, вызывая увеличение расстояния между главными цепями.
Различные полярные группы присоединяют слудующее количество молекул воды: гидроксильные — две-три, карбоксильные — три-четыре, карбонильные — две, альдегидные — две, амино — одну-две, имино — две.

Вторая стадия поглощения воды коллагеном характеризуется значительным увеличением его объема. Вследствие молекулярно-кинетического движения молекулы воды равномерно распределяются между молекулами набухающего коллагена.
Кислоты, щелочи, некоторые нейтральные электролиты значительно увеличивают набухание. В этом случае пучки раздвигаются, нарушая связь между элементами структуры коллагена.
Кислоты и щелочи взаимодействуют с коллагеном в следующих направлениях:
а) химическое связывание с аминными и карбоксильными группами как свободными, так и образовавшимися в результате разрыва меж- и внутримолекулярных связей;
б) разрыв электровалентных связей;
в) разрыв водородных связей, например, между -СО- и -NH-группами пептидных цепей;
г) разрушение амидов кислот с выделением аммиака;
д) разрушение поперечных меж- и внутримолекулярных ковалентных связей, в результате чего возможно возникновение в боковых цепях некоторого количества свободных карбоксильных или аминных групп или тех и других вместе и -ОН-групп;
е) разрыв связей в главных цепях с образованием свободных карбоксильных и аминных групп.

Комментарии к данной статье можно оставлять на Форуме.
Другие статьи раздела «Коллаген в косметологии» расположены здесь…

Комментирование закрыто.

Комментирии закрыты